Polysacharidový řetězec O antigenu se spojuje s oblastí jádra lipidu A na periplazmatickém povrchu buněčné membrány za vzniku kompletní molekuly lipopolysacharidu. Přenos molekul lipopolysacharidu z periplazmatického prostoru na vnější membránu, ale mechanismus jeho prezentace ve vnější membráně je stále nejasný. Spekuluje se, že toho může být dosaženo prostřednictvím "Bayerova můstku" v místech připojení vnitřní a vnější membrány.

Waal (Rfal) je jediný známý enzym, který souvisí s reakcí linkeru. Waal může účinně spojit polymery s velkou relativní molekulovou hmotností nebo oligomery s malou relativní molekulovou hmotností k oblasti jádra lipidu A. Základní charakteristikou vazebné reakce je, že je konzervativní a nezávisí na dráze syntézy O antigenu. O antigen syntetizovaný různými bakteriemi různými způsoby může být efektivně napojen a exprimován na buněčném povrchu, což je také základem pro výzkum a expresi heterologního O antigenu kmene genetického inženýrství Escherichia coli K-12.

Primární struktura Escherichia coli K-12 a Salmonella typhimurium Waal nemá zjevnou podobnost. Ačkoli oba obsahují více transmembránových domén, jejich hydrofobní profily jsou zjevně podobné, ale jejich funkce se nemohou doplňovat. Účinná aktivita každého enzymu Waal může vyžadovat koordinaci Waak (tj. Rfak), což naznačuje, že pro aktivitu každého enzymu Waal může být vyžadována specifická modifikace struktury jádra nebo (a) specifická interakce mezi proteinem Waal a Waal. Na buněčném povrchu může O antigen existovat pouze způsobem vazby s jádrem lipidu A (jako je Salmonella typhimurium) nebo způsobem vazby s jádrem lipidu A nebo bez něj. Ten je reprezentován O antigenem Vibrio cholerae O139. S jádrem je spojen pouze krátký (jedna opakující se jednotka) oligosacharid a kapsulární polysacharid s velkou relativní molekulovou hmotností (nespojený s jádrem) obsahuje stejnou strukturu opakující se jednotky.