LBP (lipopolysaccharide-binding protein) je glykoprotein s relativní molekulovou hmotností 60000. Jeho proteinová struktura je jednořetězcový polypeptid s relativní molekulovou hmotností 5000. V Golgiho těle prochází glykosylační reakcí a vylučuje se do krve po zralosti stát se glykoproteinem. LBP není tepelně odolný a jeho aktivita je obvykle stabilní při 50 ℃ a asi 50 % jeho aktivity se ztrácí mezi 53 a 56 ℃. Když bylo myší sérum nebo myší čistý LBP zahřátý na 59 °C, aktivita byla zcela ztracena. Lidská plazma je citlivá na teplo. Nejběžnější metoda inaktivace komplementu (56 ℃, 30 min) může vést k 70% ztrátě biologické aktivity LBP.

V současnosti bylo objasněno, že aminokyselinová sekvence lidského LBP proteinu je zralý proteinový polypeptidový řetězec složený z peptidu signální sekvence s 25 aminokyselinovými zbytky a 452 aminokyselinovými zbytky. Na polypeptidovém řetězci jsou čtyři cysteiny a pět glykosylačních vazebných míst, která jsou umístěna na místech 275-277, 325-327, 330-332361-363 a 369-371 polypeptidového řetězce, v daném pořadí. Struktura proteinu králičího LBP je velmi podobná struktuře lidského. Je také složen z hydrofobního polypeptidového řetězce složeného z 26 aminokyselinových zbytků a proteinového polypeptidového řetězce složeného ze 456 aminokyselinových zbytků. Jeho aminokyselinová sekvence je vysoce homologní s lidskou, s 69 % stejné aminokyselinové sekvence; Nukleotidová sekvence je konzistentní ze 78 %, ale obsahuje pouze 2 cysteiny a 3 glykosylační vazebná místa, která jsou umístěna na 275-277, 325-327 a 361-363 místech. Chemická prostorová konformace LBP je stále nejasná, což může být podobné BPI (baktericidní/permeabilitu zvyšující protein).